En matière de longévité, la référence semble se reposer sur les habitants de l’archipel d’Okinawa au Japon où est concentré une bonne quantité de centenaire, et ce, bien au dessus de la moyenne mondiale.
Depuis toujours l’Homme s’est passionné pour les secrets de la longévité. De façon plus contemporaine, la longévité semble avoir une étroite corrélation avec une relative frugalité alimentaire. En effet, on a constaté des affinités entre les régions du monde où les habitants sont habitués à s’alimenter avec modération et une espérance de vie plus importante. De ces corrélations, certains n'hésitent pas à crier à qui veut l'entendre que la restriction alimentaire, diminuant ainsi la production de radicaux libres et d'hormone de croissance, serait le garant d'une espérance de vie accrue. Au regard de la science rien indique pourtant que la frugalité ne garantisse une plus grande espérance de vie. Pour autant, l'impact des habitudes alimentaires reste significatif, c'est pourquoi la recherche s'est intéressée au lien qu'il pouvait y avoir entre l'espérance de vie et la consommation de protéines. Les protéines étant des polymères d'acides aminés, c'est plus particulièrement sur la méthionine que les chercheurs ont porté leur attention. C'est au travers de ce prisme que nous allons établir notre réflexion.

La méthionine est un acide aminé qui est à la fois nécessaire, a minima, et délétère si sa consommation est majorée. Nous allons voir dans cet article comment la méthionine intervient dans le métabolisme et quelles sont les conditions de maintien de son équilibre.

Présentation

La méthionine est un acide aminé soufré essentiel, c’est-à-dire que notre corps ne peut pas le métaboliser. Il faut donc recourir à l’alimentation pour couvrir ses besoins journaliers. C’est dans les viandes maigres animales que la concentration de méthionine est la plus élevée. Les blancs d’oeufs renferment à eux seuls 3 204mg de méthionine pour 100g.

Pour couvrir les besoins journaliers, on recommande un apport en méthionine équivalent à une fourchette située entre 20mg / kg de poids de corps et 40mg / kg de poids de corps. Pour une personne de 70kg, ceci représente l’équivalent de 1400mg à 2800mg. Avec trois oeufs, à raison d’environ 900mg de méthionine par oeuf moyen, l’apport maximal est couvert. Une portion de viande musculaire de 150gr apporte environ 1200mg de méthionine.

Intervention biochimique de la méthionine

La méthionine intervient directement dans la biosynthèse des protéines et, de ce fait, est à la base même de toute structure protéique via le processus de méthylation. Ce processus métabolique vital a lieu en permanence dans toutes les cellules de notre organisme. C’est ce procédé qui permet à lui seul d’assurer une multitude de fonctions dans le corps humain. Il permet notamment la modulation de l’expression de certains gènes de notre ADN via des processus épigénétiques. Les gènes ne sont que des prédispositions. La capacité des gènes à s’exprimer, ou non, en fonction du mode de vie, dépendra ainsi entièrement de la méthylation. D’après l’INSERM, “La génétique correspond à l’étude des gènes, l’épigénétique s’intéresse à une « couche » d’informations complémentaires qui définit comment ces gènes vont être utilisés par une cellule ou… ne pas l’être.”³⁴
En résumé, l’une des fonctions principales de la méthionine est d’initier la méthylation en tant que “donneur de méthyl”, accélérant ou stabilisant les réactions chimiques du corps.

Interrogations sur une alimentation distributrice de méthionine

Dans nos sociétés, nous venons de voir que les apports quotidiens permettent largement de couvrir les besoins. Mais qu’en est-il pour les personnes amenées à consommer des protéines animales à chaque repas ? Dans le cas d’une personne consommant 3 oeufs le matin puis 1 portion de viande à midi et 1 portion de poisson le soir, nous arrivons à un total estimé de 5200mg de méthionine par jour, ce qui correspond au taux maximum conseillé pour une personne de 130kg. Il s’agit-là d’une consommation courante chez la plupart des sportifs voir minimale, et particulièrement chez les adeptes de la musculation.
Il devient alors légitime de se demander ce qu’un apport aussi important pourrait avoir sur l’organisme.

L’organisme a recours à des stratégies relativement efficaces permettant de garder l’homocystéine à un niveau convenable notamment par le biais du recyclage de l’homocystéine en cystéine ou en méthionine¹⁵. En cas de dysfonctionnement, le taux d’homocystéine augmente. Le taux de méthionine peut aussi être bas lorsque le recyclage de l’homocystéine est défectueux.

Une fois l’homocystéine produite, l’organisme va utiliser 3 voies métaboliques pour la recycler rapidement.

Mécanismes

Les deux premières voies consisteront à reconvertir en méthionine, via la choline (vitamine du group B) (TMG) et les folates, en lui rajoutant le groupe méthyl qu’elle a perdue dans sa conversion en SAM. On revient donc ici à la méthionine de départ. Une consommation excessive de méthionine peut donc causer une augmentation du taux d’homocystéine dans le sang, surtout chez les personnes qui manque de certains nutriments comme l’acide folique⁶. Les aliments les plus riches en acide folique(vit. B9) sont les foies d'animaux (agneau, veau, volaille), les légumes à feuilles vertes (épinards, cresson, mâche, salade, oseille, chicorée, choux de Bruxelles), les légumineuses ( pois chiches, petits pois, lentilles…), les fruits secs à coque (amandes, noix, noisettes). La riboflavine (vit. B2) est plus abondante dans les aliments d’origine animale : produits laitiers, abats, œufs, poissons et viandes. Parmi les végétaux, les légumes de couleur verte en sont relativement riches.

Pourquoi un taux élevé en homocystéine est problématique ?

L’homocystéine est très réactive dans le corps, ce qui la rend potentiellement néfaste en grande quantité. Un taux élevé d’homocystéine a d’ailleurs été lié à plusieurs maladies chroniques, comme les maladies cardiaques^{7, 8}. Il n’existe actuellement pas de preuve concrète qu’un taux élevé d’homocystéine peut, de lui-même, causer des maladies cardiaques. Il peut s’agir simplement d’un facteur de risque indirect, statistiquement associé à la cause réelle. Quelques études ont démontré que réduire le taux d’homocystéine grâce à l’acide folique ou d’autres vitamines B après un infarctus ne diminue pas la fréquence d’épisodes récurrents au niveau du coeur ou du système circulatoire^{10, 11, 12}. De plus, des méta-analyses ont découvert que réduire le taux d’homocystéine avait peu, voire pas d’effet sur de futures occurrences de maladies cardiaques, ou sur les risques de décès^{13, 14}. On sait également que l’hyperhomocystéinémie est considérée comme un facteur de risque des maladies neurodégénératives. Toutefois, l’implication de l’homocystéine dans le mécanisme physiopathologique de ces affections, notamment dans la maladie d’Alzheimer, reste incertaine. L’hyperhomocystéinémie modérée, pouvant être liée à un déficit en vitamines B6, B12 et acide folique, est responsable d’un effet toxique sur les neurones de l’hippocampe par activation des récepteurs N-Methyl-D-Aspartate (NMDA). En effet, si la supplémentation vitaminique a largement prouvé son efficacité sur la réduction des concentrations plasmatiques d’homocystéine, les études actuelles ne mettent pas en évidence l’effet bénéfique de cette supplémentation en termes de réduction du risque de déclin cognitif et de démence⁴⁰.

Trop de méthionine donnera trop de SAM et ainsi enclenchera de l’hyperméthylation. Pour éviter cela, on peut faire appel à un autre acide aminé, la glycine, qui jouera comme un convertisseur tampon en dégradant la SAM en SAH.
En somme, plus nous consommons de méthionine plus nous avons besoin de glycine pour tamponner les excès de SAM.

Quelles sont les conséquences d’une alimentation carencée ?

Si les nutriments tampons de l'homocystéine venait à manquer, l’intégralité du cycle s’en trouverait perturbé et potentialiserait une augmentation de l’homocystéine, et donc tous les effets délétères qu’elle pourrait engendrer.

Une carence en vitamine B12 empêche le recyclage de l’homocystéine, bloquant ainsi le bon déroulement des processus de méthylation. Les végétariens (et à fortiori les végétaliens) chez qui ce type de carence peut régulièrement être constatée^{35, 36}, devraient donc être particulièrement vigilants sur cet aspect. Les personnes manquant d’acide folique et de riboflavine (vit. B2) peuvent consommer des compléments de vitamine B6 pour réduire leur taux d’homocystéine^{20, 26}.

Mais les omnivores ne sont pas en reste, car leurs diètes habituelles sont souvent déficitaires en deux nutriments essentiels à ce processus : les folates, mais aussi et surtout la glycine. En effet, le rôle de la glycine est de transformer l’excès d’homocystéine en glutathion, ainsi que de tamponner l’excès de méthionine. De ce fait, plus on consomme de la viande, et surtout de la viande maigre, plus nos besoins en glycine augmentent (étant donné que la viande contient beaucoup de méthionine, l’essentiel de la glycine va être utilisée pour tamponner l’excès qui provient de cette consommation). Or, la glycine se trouvant essentiellement sous forme de collagène dans la peau et les os (qui ne sont plus tellement consommés de nos jours), les carences en glycine sont extrêmement courantes. La glycine n’est pas un acide aminé essentiel. Cela signifie qu’il ne nous est pas nécessaire de nous en procurer via notre régime alimentaire pour survivre. En revanche, on trouve de la glycine en grande quantité dans la peau, les tissus conjonctifs, les ligaments, les tendons, le cartilage et les os. Le corps peut d’ailleurs en produire lui-même à partir de l’acide aminé sérine^{27, 28}. Cependant, les données suggèrent que la glycine synthétisée à partir de sérine n’est pas en mesure de satisfaire entièrement les besoins du corps. C’est pourquoi nous pouvons avoir besoin d’en consommer grâce aux aliments^{3, 4}.

Est-ce que la consommation excessive de viande augmente t-elle le taux d’homocystéine ?

La question n’est pas clairement tranchée. Après avoir mangé un repas riche en protéines, ou pris des compléments de méthionine, le taux d’homocystéine peut augmenter en quelques heures. L’intensité de cette augmentation dépend des doses consommées⁹. Cependant, cette augmentation ne se produit que temporairement après un repas, et est tout à fait normale. En revanche, une augmentation du niveau de base d’homocystéine est un problème plus inquiétant. Pour augmenter le niveau de base d’homocystéine, il faut une forte dose de méthionine pure. On estime cette dose comme équivalente à 5 fois l’apport journalier normal en méthionine^{6, 28, 29, 30} alors que des doses plus faibles n’augmentent pas le niveau de base d’homocystéine³¹. Il n’existe pourtant pas de preuve concrète qu’un régime riche en viande de muscle augmente le taux de base d’homocystéine chez les personnes en bonne santé.
Bien que l’homocystéine soit un produit du métabolisme de la méthionine, l’apport en méthionine alimentaire n’est généralement pas la cause d’une augmentation du niveau de base d’homocystéine. Les causes réelles d’une telle augmentation semblent relever plutôt d’une inhabilité du corps à garder le niveau d’homocystéine à un taux convenable. Cela inclut le manque de nutriments, un style de vie néfaste, des maladies et la génétique.

Conclusion

Nous avons vu que la méthionine est essentielle au bon fonctionnement de l’organisme et qu’elle ne peut être apportée que par l’alimentation. Pour autant, sa consommation en excès entraîne des effets délétères réels. Nous voyons ici encore que rien n’est binaire. La méthionine n’est ni bonne ni mauvaise, elle juste nécessaire. Comme toujours en nutrition, il y a un optimum qui doit être en dessous d’un niveau de risque et à partir duquel nous pourrons avoir des bénéfices.
Les sources protéines de haute qualité apportent une quantité importante de méthionine dont une partie devra être "retraitée" métaboliquement. La supplémentation en glycine peut être une solution à ne pas négliger chez les gros consommateurs de ces protéines.